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從表6 可以看出,低溫等離子+蛋白酶+TG 酶聯合改性與低溫等離子+蛋白酶改性(表3)相比,氈縮率由3.40%降至2.30%,脹破強度由0.234 MPa 增至0.255MPa.這是TG 酶可催化羊毛纖維蛋白質分子內的交聯以及蛋白質和氨基酸之間的連接,加強羊毛纖維蛋白質分子間的交聯作用,從而使羊毛蛋白酶水解損傷得到修復的緣故.
2.5 不同條件處理后羊毛的DTA 分析
選擇洗毛布,對低溫等離子、蛋白酶和TG 酶處理的布樣進行DTA 熱性能分析,結果如圖1 所示.
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從圖1 可以看出,羊毛熱降解主要分為:(1)吸熱脫水過程;(2)α螺旋結構蛋白熔化過程.隨著溫度的升高,在244 ℃左右有一個吸熱峰,這是羊毛α螺旋結構蛋白的熔化溫度;(3)高溫裂解過程.隨著溫度繼續升高,羊毛表層的交聯鍵(如二硫鍵、肽鍵)裂解產生一個吸熱峰,對應的是羊毛的熱分解溫度.[11]低溫等離子或生物酶改性羊毛的α螺旋結構蛋白的熔化溫度在244.3~244.8 ℃基本不變.羊毛經低溫等離子和蛋白酶處理后的裂解溫度稍下降,由洗毛布的324.7 ℃降低為321.7 ℃和318.7 ℃,原因是低溫等離子處理破壞了羊毛蛋白的二硫鍵,蛋白酶催化水解了羊毛蛋白的酰胺鍵,使羊毛蛋白的熱穩定性稍下降.經TG 酶整理后的羊毛裂解溫度提高,分別由洗毛布的324.7 ℃增至331.7 ℃和332.2 ℃,這說明在TG 酶催化羊毛蛋白的Gln(谷氨酰胺,Glutamine)殘基和Lys(賴氨酸,Lysine)殘基之間的交聯反應時,形成了羊毛蛋白分子內和分子間ε-(γ-谷氨酰基)賴氨酸肽鍵和異肽鍵,從而羊毛纖維的熱穩定性能也明顯提高.
3 結論
(1)與洗毛布相比,低溫等離子改性(A)使羊毛針織物的氈縮率下降、脹破強度提高、潤濕性提高.與A 相比,低溫等離子+蛋白酶改性使羊毛針織物的氈縮率有明顯下降、脹破強度下降、潤濕性下降.與A 相比,低溫等離子+TG 酶改性使羊毛針織物的氈縮率降低、脹破強度提高、潤濕性下降.與低溫等離子+蛋白酶改性相比,低溫等離子+蛋白酶+TG 酶改性不僅使羊毛針織物的氈縮率下降明顯,而且脹破強度損傷降低,潤濕性也下降.
(2)DTA 分析表明:低溫等離子處理和蛋白酶、TG酶處理對羊毛α螺旋結構蛋白無影響;羊毛經低溫等離子和蛋白酶處理后的裂解溫度稍下降;TG 酶催化羊毛蛋白中谷氨酰胺殘基和賴氨酸殘基之間的交聯反應,熱降解溫度增加,羊毛蛋白的熱穩定性明顯提高.
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